1. 细胞通讯（cell communication）
细胞通讯是指在多细胞生物的细胞社会中， 细胞间或细胞内通过高度精确和高效地发送与接收信息的通讯机制， 并通过放大引起快速的细胞生理反应，或者引起基因活动，尔后发生一系列的细胞生理活动来协调各组织活动， 使之成为生命的统一整体对多变的外界环境作出综合反应。
多细胞生物是由不同类型的细胞组成的社会， 而且是一个开放的社会，这个社会中的单个细胞间必须协调它们的行为，为此，细胞建立通讯联络是必需的。如生物体的生长发育、分化、各种组织器官的形成、组织的维持以及它们各种生理活动的协调， 都需要有高度精确和高效的细胞间和细胞内的通讯机制。
2. 信号传导（cell signalling）
是细胞通讯的基本概念， 强调信号的产生、分泌与传送，即信号分子从合成的细胞中释放出来，然后进行传递。
3. 信号转导（signal transduction）
是细胞通讯的基本概念， 强调信号的接收与接收后信号转换的方式（途径）和结果， 包括配体与受体结合、第二信使的产生及其后的级联反应等， 即信号的识别、转移与转换。
4. 信号分子（signaling molecules）
信号分子是指生物体内的某些化学分子， 既非营养物， 又非能源物质和结构物质，而且也不是酶，它们主要是用来在细胞间和细胞内传递信息， 如激素、神经递质、生长因子等统称为信号分子，它们的惟一功能是同细胞受体结合， 传递细胞信息。
多细胞生物中有几百种不同的信号分子在细胞间传递信息，这些信号分子中有蛋白质、多肽、氨基酸衍生物、核苷酸、胆固醇、脂肪酸衍生物以及可溶解的气体分子等。
根据信号分子的溶解性分为水溶性信息（water-soluble messengers）和脂溶性信息（lipid-soluble messengers），前者作用于细胞表面受体，后者要穿过细胞质膜作用于胞质溶胶或细胞核中的受体。
其实，信号分子本身并不直接作为信息，它的基本功能只是提供一个正确的构型及与受体结合的能力，就像钥匙与锁一样，信号分子相当于钥匙，因为只要有正确的形状和缺齿就可以插进锁中并将锁打开。至于锁开启后干什么，由开锁者决定了。
5. 激素（hormone）
激素是由内分泌细胞（如肾上腺、睾丸、卵巢、胰腺、甲状腺、甲状旁腺和垂体）合成的化学信号分子，这些信号分子被分泌到血液中后， 经血液循环运送到体内各个部位作用于靶细胞。激素经血液循环系统运送到全身的速度很快，通常只需几分钟。每种激素都有与其相配的一种或几种受体； 一种内分泌细胞基本上只分泌一种激素。
6. 内分泌信号（endocrine signaling）。
由内分泌细胞合成并分泌到细胞外进行信号传导的分子称为内分泌信号。一般为激素类物质。这类信号分子通讯方式的距离最远，覆盖整个生物体。
内分泌信号的激素有三种类型：蛋白与肽类激素、类固醇激素、氨基酸衍生物激素。
蛋白和多肽激素（protein and peptide hormones） 在脊椎动物细胞中占80%，此类激素通常只与细胞质膜受体结合。
类固醇激素（steroid hormones） 是在光面内质网上利用胆固醇酶合成的，不溶于水，所以通常与血液中蛋白质结合，然后通过血液循环运送到靶细胞。类固醇激素能够穿过靶细胞的质膜作用于靶细胞内受体。
氨基酸衍生物（amino acid derivatives） 主要是由酪氨酸衍生而来的小分子激素，如肾上腺素和甲状腺素。肾上腺素和它的衍生物作用于膜受体，而甲状腺素则穿过细胞质膜与细胞内受体结合。
7. 局部介质（local mediators）
局部介质是由各种不同类型的细胞合成并分泌到细胞外液中的信号分子，它只能作用于周围的细胞。即信号分子分泌出来之后停留在分泌细胞周围的细胞外液体中，只是将信息传递给相邻细胞，通讯距离很短，只有几毫米。
8. 旁分泌信号（paracrine signaling）
分泌到细胞外后只能作用于邻近细胞的信号分子称为旁分泌信号。如生长因子（growth factors）蛋白就是局部介质，它能够调节多细胞生物的细胞生长和分裂，作用的靶细胞主要是邻近的细胞。控制免疫系统细胞的发育及其他行为的淋巴因子 （lymphokines），也只作用于局部区域，属旁分泌信号。
9. 自分泌信号（autocrine signaling）
局部介质中的某些信号分子也作用于分泌细胞本身， 如前列腺素（prostaglandin，PG）是由前列腺合成分泌的脂肪酸衍生物（主要是由花生四烯酸合成的）， 它不仅能够控制邻近细胞的活性，也能作用于合成前列腺素细胞自身，通常将由自身合成并作用于自身的信号分子称为自分泌信号。
10. 神经递质 （neurotransmitters）
神经递质是从神经细胞的特殊部位突触（synapses）中释放出来的信号分子，在它们作用于靶细胞之前，突触必须同靶细胞挨得很近很近，这是因为神经递质扩散的距离有限。另外，为了引起邻近靶细胞的反应，还必须产生一种电信号，所以神经递质仅作用于与之相连的靶细胞。神经递质释放后， 作用速度快， 部位精确， 维持时间短， 与受体的亲和力低。由于神经递质是神经细胞分泌的，所以这种信号又称为神经信号（neuronal signaling）。
11. 受体（ receptor）
受体在细胞生物学中是一个很泛的概念，意指任何能够同激素、神经递质、药物或细胞内的信号分子结合并能引起细胞功能变化的生物大分子。
在细胞通讯中，由信号传导细胞送出的信号分子必须被靶细胞接收才能触发靶细胞的应答，接收信息的分子称为受体，此时的信号分子被称为配体（ligand）。在细胞通讯中受体通常是指位于细胞膜表面或细胞内与信号分子结合的蛋白质。
12. 表面受体（surface receptor）
位于细胞质膜上的受体称为表面受体（surface receptor）， 细胞表面受体主要是识别周围环境中的活性物质或被相应的信号分子所识别， 并与之结合， 将外部信号转变成内部信号， 以启动一系列反应而产生特定的生物效应。
表面受体多为膜上的功能性糖蛋白， 也有由糖脂组成的， 如霍乱毒素受体、百日咳毒素受体； 有的受体是糖脂和糖蛋白组成的复合物， 如促甲状腺素受体。若仅为由一条多肽链组成的受体， 称单体型受体， 若由两条或两条以上的多肽链组成的则称聚合型受体。
表面受体主要是同大的信号分子或小的亲水性信号分子作用，传递信息。
13. 细胞内受体（intracellular receptor）
位于胞质溶胶、核基质中的受体称为细胞内受体（intracellular receptor）。细胞内受体主要是同脂溶性的小信号分子相作用。
位于胞质溶胶中受体要与相应的配体结合后才可进入细胞核。胞内受体识别和结合的是能够穿过细胞质膜的小的脂溶性的信号分子，如各种类固醇激素、甲状腺素、维生素D以及视黄酸。细胞内受体的基本结构都很相似，有极大的同源性。细胞内受体通常有两个不同的结构域， 一个是与DNA结合的中间结构域， 另一个是激活基因转录的N端结构域。此外还有两个结合位点，一个是与脂配体结合的位点，位于C末端，另一个是与抑制蛋白结合的位点。
14. 离子通道偶联受体（ino-channel linked receptor）
具有离子通道作用的细胞质膜受体称为离子通道受体。这种受体见于可兴奋细胞间的突触信号传导，产生一种电效应，如烟碱样乙酰胆碱受体 （nAchR）、γ-氨基丁酸受体（GABAR）和甘氨酸受体等都是离子通道偶联受体。它们多为数个亚基组成的寡聚体蛋白， 除有配体结合位点外， 本身就是离子通道的一部分，并借此将信号传递至细胞内。信号分子同离子通道受体结合， 可改变膜的离子通透性。
15. G-蛋白偶联受体（G-protein linked receptor）
配体与受体结合后激活相邻的G-蛋白， 被激活的G-蛋白又可激活或抑制一种产生特异第二信使的酶或离子通道，引起膜电位的变化。由于这种受体参与的信号转导作用要与GTP结合的调节蛋白相偶联，因此将它称为G蛋白偶联受体。
这类受体的种类很多，并在结构上都很相似∶都是一条多肽链，并且有7次α螺旋跨膜区。这种7次跨膜受体蛋白的超家族包括视紫红质（脊椎动物眼中的光激活光受体蛋白）以及脊椎动物鼻中的嗅觉受体。
G蛋白偶联受体是最大的一类细胞表面受体，它们介导许多细胞外信号的传导，包括 激素、局部介质和神经递质等。
G蛋白偶联受体的进化地位相当原始，不仅存在于亲缘关系较远的真核生物（如酵母）中，即使在细菌中也存在与G-蛋白偶联受体相似的膜蛋白，如细菌的菌紫红质，它的作用是光驱动的H+-泵。但细菌中的此类蛋白并不具有G-蛋白偶联受体的功能，因为细菌中没有G蛋白，推测其偶联系统并不相同。
16. 酶联受体（enzyme linked receptor）
这种受体蛋白既是受体又是酶，一旦被配体激活即具有酶活性并将信号放大，又称催化受体（catalytic receptor）。这一类受体转导的信号通常与细胞的生长、繁殖、分化、生存有关。酶联受体也是跨膜蛋白， 细胞内结构域常常具有某种酶的活性，故称为酶联受体。但并非所有的酶联受体的细胞内结构域都具有酶活性，所以，按照受体的细胞内结构域是否具有酶活性将此类受体分为两大类：缺少细胞内催化活性的酶联受体，和具有细胞内催化活性的受体。
17. 表面受体超家族（surface receptor superfamilies）
根据表面受体进行信号转导的方式将受体分为三大类，若根据表面受体与质膜的结合方式在可分为单次跨膜、7次跨膜和多亚单位跨膜等三个家族。
酶联受体，如酪氨酸蛋白激酶受体和鸟苷环化酶受体等都属于单次跨膜（single-pass receptor）受体，它们的多肽链上只有一个跨膜的α螺旋。第二类是7次跨膜受体（seven-pass receptor），这类受体的多肽链中有7个跨膜α螺旋区，如肾上腺素受体、多巴胺受体、5-羟色胺受体、促甲状腺素受体、黄体生成素受体等都是7次跨膜受体，此类受体在信号转导中全部同G蛋白偶联。第三类是由多个亚基共同组装成的受体（multisubunit receptor），如前面讨论过的烟碱样乙酰胆碱受体。受体与膜结合方式的差异决定着它们参与细胞通讯方式的不同。
18. 受体交叉（receptor crossover）
受体与配体的结合是高度特异的， 但这种特异性不是绝对的， 如胰岛素受体除结合胰岛素外， 还可同胰岛素样生长因子结合。糖皮质（激）素受体除同糖皮质（激）素结合以外， 还可同其它甾类激素结合， 反之亦然。这种受体与配体交叉结合的现象称为受体交叉。
19. 亲和标记（affinity labeling）
对酶的活性部位、受体的结合位点进行特异标记的方法。试剂A-X的A基团和X基团可分别与不同的位点进行结合，从而将两种物质交联在一起。如用亲和标记法分离细胞表面受体时， 先将细胞与超量标记的激素（配体）混合，以饱和所有特异受体的激素结合位点；洗去多余的激素，然后加入能够与受体和配体结合的共价交联剂将激素与受体进行共价交联达到分离的目的。
20. 信号级联放大（signaling cascade）
从细胞表面受体接收外部信号到最后作出综合性应答是一个将信号逐步放大的过程，称为信号的级联放大反应。
组成级联反应的各个成员称为一个级联（cascade），主要是由磷酸化和去磷酸化的酶组成。信号的级联放大作用对细胞来说至少有两个优越性：第一，同一级联中所有具有催化活性的酶受同一分子调控，如糖原分解级联中有三种酶：依赖于cAMP的蛋白激酶、糖原磷酸化酶激酶和糖原磷酸化酶都是直接或间接受cAMP调控的。第二：通过级联放大作用，使引起同一级联反应的信号得到最大限度的放大。如10-10M的肾上腺素能够通过对糖原分解的刺激将血液中的葡萄糖水平提高50%.在肾上腺素的刺激下，细胞内产生10-6M的cAMP（图5M-1）。
21.46K
图M5-1 肾上腺素在细胞内的级联放大作用
级联反应除了具有将信号放大，使原始信号变得更强、更具激发作用，引起细胞的强烈反应外，级联反应还有其他一些作用： ①信号转移，即将原始信号转移到细胞的其他部位；②信号转化，即将信号转化成能够激发细胞应答的分子，如级联中的酶的磷酸化；③信号的分支，即将信号分开为几种平行的信号，影响多种生化途径，引起更大的反应；④级联途中的各个步骤都有可能受到一些因子的调节，因此级联反应的最终效应还是由细胞内外的条件来决定。
21. 第二信使（second messengers）
细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使，而将细胞外的信号称为第一信使（first messengers）。
第二信使至少有两个基本特性： ①是第一信使同其膜受体结合后最早在细胞膜内侧或胞浆中出现、仅在细胞内部起作用的信号分子；②能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
第二信使都是小的分子或离子。细胞内有五种最重要的第二信使：cAMP、cGMP、1，2-二酰甘油（diacylglycerol，DAG）、1，4，5-三磷酸肌醇（inosositol 1，4，5-trisphosphate，IP3）、Ca2+ 等。
第二信使在细胞信号转导中起重要作用，它们能够激活级联系统中酶的活性，以及非酶蛋白的活性。第二信使在细胞内的浓度受第一信使的调节，它可以瞬间升高、且能快速降低，并由此调节细胞内代谢系统的酶活性，控制细胞的生命活动，包括：葡萄糖的摄取和利用、脂肪的储存和移动以及细胞产物的分泌。第二信使也控制着细胞的增殖、分化和生存，并参与基因转录的调节。
22. GTP结合蛋白（GTP binding protein， G蛋白）
与GTP或GDP结合的蛋白质，又叫鸟苷酸结合调节蛋白（guanine nucleotide-binding regulatory protein）。从组成上看，有单体G蛋白（一条多肽链）和多亚基G蛋白（多条多肽链组成）。G蛋白参与细胞的多种生命活动，如细胞通讯、核糖体与内质网的结合、小泡运输、蛋白质合成等。
G蛋白偶联系统中的G蛋白是由三个不同亚基组成的异源三体，三个亚基分别是α、β、γ， 总相对分子质量在100kDa左右， β亚基为36 kDa左右， γ亚基为8-11kDa左右。β、γ两亚基通常紧密结合在一起， 只有在蛋白变性时才分开，鸟苷结合位点位于α亚基上。此外，α亚基还具有GTPase的活性结构域和ADP核糖化位点。G蛋白属外周蛋白， 它们在膜的细胞质面通过脂肪酸链锚定在质膜上。G蛋白是一个大家族， 目前研究得较多的是Gs （转导激素对腺苷酸环化酶的活化过程）、Gi （转导激素对腺苷酸环化酶的抑制作用）， 另外还有其他的一些三体G蛋白。G蛋白有多种调节功能， 包括Gs和Gi对腺苷酸环化酶的激活和抑制、对cGMP磷酸二酯酶的活性调节、对磷脂酶C的调节、对细胞内Ca2+浓度的调节等。 另外还参与门控离子通道的调节。
23. PKA系统（protein kinase A system， PKA）
是G蛋白偶联系统的一种信号转导途径。信号分子作用于膜受体后，通过G蛋白激活腺苷酸环化酶， 产生第二信使cAMP后，激活蛋白激酶A进行信号的放大。故将此途径称为PKA信号转导系统。如胰高血糖素和肾上腺素都是很小的水溶性的胺，它们在结构上没有相同之处，并作用于不同的膜受体， 但都能通过G蛋白激活腺苷酸环化酶， 最后通过蛋白激酶A进行信号放大。
24. 效应物（effector）
所谓效应物是指直接产生效应的物质，通常是酶，如腺苷酸环化酶、磷酸脂酶等，它们是信号转导途径中的催化单位。效应物通常也是跨膜糖蛋白。
25. 腺苷酸环化酶（adenylate cyclase， AC）
腺苷酸环化酶是膜整合蛋白，它的氨基端和羧基端都朝向细胞质。AC在膜的细胞质面有两个催化结构域，还有两个膜整合区，每个膜整合区分别有6个跨膜的α螺旋。哺乳动物中已发现6个腺苷酸环化酶异构体。由于AC能够将ATP转变成cAMP，引起细胞的信号应答，故此，AC是G蛋白偶联系统中的效应物。
26. 蛋白激酶 A （protein kinase A，PKA）
又称依赖于cAMP的蛋白激酶A （cyclic-AMP dependent protein kinase A），是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。
PKA全酶分子是由四个亚基组成的四聚体， 其中两个是调节亚基（regulatory subunit， 简称R 亚基），另两个是催化亚基（catalytic subunit， 简称 C 亚基）。R亚基的相对分子质量为49～55kDa， C亚基的相对分子质量为40kDa，总相对分子质量约为180kDa；全酶没有活性。在大多数哺乳类细胞中， 至少有两类蛋白激酶A， 一类存在于胞质溶胶， 另一类结合在质膜、核膜和微管上。
激酶是激发底物磷酸化的酶，所以蛋白激酶A的功能是将ATP上的磷酸基团转移到特定蛋白质的丝氨酸或苏氨酸残基上进行磷酸化， 被蛋白激酶磷酸化了的蛋白质可以调节靶蛋白的活性。
一般认为， 真核细胞内几乎所有的cAMP的作用都是通过活化PKA，从而使其底物蛋白发生磷酸化而实现的。
27. PKC系统（protein kinase C system，PKC system）
由于该系统中的第二信使是磷脂肌醇，故此这一系统又称为磷脂肌醇信号途径（phosphatidylinositol signal pathway）。
在这一信号转导途径中，膜受体与其相应的第一信使分子结合后，激活膜上的Gq蛋白（一种G蛋白），然后由Gq蛋白激活磷酸脂酶Cβ （phospholipase Cβ， PLC）， 将膜上的脂酰肌醇4，5-二磷酸（phosphatidylinositol biphosphate， PIP2）分解为两个细胞内的第二信使：二酰甘油（ diacylglycerol， DAG）和1，4，5-三磷酸肌醇（IP3）。IP3动员细胞内钙库释放Ca2+到细胞质中与钙调蛋白结合，随后参与一系列的反应；而DAG在Ca2+的协同下激活蛋白激酶C（protein kinase C，PKC），然后通过蛋白激酶C引起级联反应，进行细胞的应答， 故此将该系统称为PKC系统，或称为IP3、DAG、Ca2+信号通路。
28. IP3受体（IP3 receptor）
IP3受体是一种内质网通道蛋白， 由四个相对分子质量为260kDa的糖蛋白组成的四聚体。四个亚基组成一个跨膜的通道， 每个亚基都有IP3结合的部位， 当3～4个部位被IP3占据时， 受体复合物构象发生改变， 打开离子通道， 储藏在内质网中的Ca2+ 随即释放，进入胞质溶胶。
29. 蛋白激酶C（protein kinase C，PKC）
蛋白激酶C是G蛋白偶联受体系统中的效应物， 在非活性状态下是水溶性的，游离存在于胞质溶胶中，激活后成为膜结合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依赖性的，需要膜脂DAG的存在，同时又是Ca2+依赖性的，需要胞质溶胶中Ca2+浓度的升高。当DAG在质膜中出现时，胞质溶胶中的蛋白激酶C被结合到质膜上，然后在Ca2+的作用下被激活。
同蛋白激酶A一样，蛋白激酶C属于多功能丝氨酸和苏氨酸激酶。
蛋白激酶C能激活细胞质中的靶酶参与生化反应的调控， 同时也能作用于细胞核中的转录因子， 参与基因表达的调控， 不过所调控的基因多与细胞的生长和分化相关。
30. 钙调蛋白（calmodulin）
钙调蛋白是真核生物细胞中的胞质溶胶蛋白，由148个氨基酸组成单条多肽，相对分子质量为16.7kDa.钙调蛋白的外形似哑铃，有两个球形的末端，中间被一个长而富有弹性的螺旋结构相连，每个末端有两个Ca2+ 结构域，每个结构域可以结合一个Ca2+ ， 这样，一个钙调蛋白可以结合4个Ca2+ ，钙调蛋白与Ca2+ 结合后的构型相当稳定。在非刺激的细胞中钙调蛋白与Ca2+ 结合的亲和力很低；然而，如果由于刺激使细胞中Ca2+ 浓度升高时， Ca2+ 同钙调蛋白结合形成钙-钙调蛋白复合物（calcium-calmodulin complex），就会引起钙调蛋白构型的变化，增强了钙调蛋白与许多效应物结合的亲和力。
31. 受体酪氨酸激酶（receptor tyrosine kinase， RTKs）
RTKs是最大的一类酶联受体， 它既是受体，又是酶， 能够同配体结合，并将靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化。所有的RTKs都是由三个部分组成的：含有配体结合位点的细胞外结构域、单次跨膜的疏水α螺旋区、含有酪氨酸蛋白激酶（RTK）活性的细胞内结构域。
已发现50多种不同的RTKs，主要的几种类型包括：
①表皮生长因子（epidermal growth factor， EGF） 受体；
②血小板生长因子（platelet-derived growth factor， PDGF） 受体和巨噬细胞集落刺激生长因子（macrophage colony stimulating factor， M-CSF）；
③胰岛素和胰岛素样生长因子-1 （insulin and insulin-like growth factor-1， IGF-1） 受体；
④神经生长因子（nerve growth factor， NGF） 受体；
⑤成纤维细胞生长因子（fibroblast growth factor， FGF） 受体；
⑥血管内皮生长因子（vascularendothelial growth factor， VEGF）受体和肝细胞生长因子 （hepatocyte growth factor， HGF） 受体等。
受体酪氨酸激酶在没有同信号分子结合时是以单体存在的，并且没有活性；一旦有信号分子与受体的细胞外结构域结合，两个单体受体分子在膜上形成二聚体，两个受体的细胞内结构域的尾部相互接触，激活它们的蛋白激酶的功能，结果使尾部的酪氨酸残基磷酸化。磷酸化导致受体细胞内结构域的尾部装配成一个信号复合物（signaling complex）。刚刚磷酸化的酪氨酸部位立即成为细胞内信号蛋白（signaling protein）的结合位点，可能有10～20种不同的细胞内信号蛋白同受体尾部磷酸化部位结合后被激活。信号复合物通过几种不同的信号转导途径，扩大信息，激活细胞内一系列的生化反应；或者将不同的信息综合起来引起细胞的综合性应答（如细胞增殖）。
32. 胰岛素受体（insulin receptor）
胰岛素受体是一个四聚体，由两个α亚基和两个β亚基通过二硫键连接。两个α亚基位于细胞质膜的外侧，其上有胰岛素的结合位点；两个β亚基是跨膜蛋白，起信号转导作用。无胰岛素结合时，受体的酪氨酸蛋白激酶没有活性。当胰岛素与受体的α亚基结合并改变了β亚基的构型后，酪氨酸蛋白激酶才被激活，激活后可催化两个反应 ∶①使四聚体复合物中β亚基特异位点的酪氨酸残基磷酸化，这种过程称为自我磷酸化（autophosphorylation）；②将胰岛素受体底物 （insulin receptor substrate，IRSs）上具有重要作用的十几个酪氨酸残基磷酸化，磷酸化的IRSs能够结合并激活下游效应物。
33. 胰岛素受体底物（insulin receptor substrate，IRSs）
能够被激活的胰岛素受体酪氨酸激酶作用的底物， 其上具有十几个酪氨酸残基可被磷酸化，磷酸化的IRSs能够结合并激活下游效应物。
IRSs在被胰岛素受体磷酸化以后，如同一块“磁铁”与那些具有SH2结构域的蛋白结合，根据所结合蛋白的具体结构产生不同的效应，如激活SH2蛋白的酶活性、改变蛋白质构型并同另外的蛋白结合或者引起蛋白质从细胞的一个部位转移到另一个部位。
已知有三种胰岛素受体酪氨酸激酶作用的底物（IRSs）。第一种是胰岛素受体底物1（IRS1），是一种蛋白质，其上有多个（至少8个）可被受体激酶磷酸化的位点，磷酸化后可同多种效应物结合，包括：PI（3）K、Syp（一种磷酸酪氨酸磷酸酶）、Nck（一种连接蛋白）、GRB2（growth factor receptor-bound protein 2，一种通过SH2同磷酸化的酪氨酸结合的连接蛋白）。第二种是Shc（是通过cDNA克隆筛选到的编码SH结构域的基因的蛋白产物），也是一种连接蛋白。Shc的酪氨酸被磷酸化后能够同GRB2结合，然后激活Ras，触发细胞的增殖。第三种底物是IRS2.IRS2的酪氨酸被磷酸化后能够同磷脂酰肌醇-3-激酶结合，将该酶激活，并影响磷脂的代谢。
34. SH结构域（SH domain）
SH结构域是“Src同源结构域”（Src homology domain）的缩写（Src是一种癌基因，最初在Rous sarcoma virus 中发现）。这种结构域是能够与受体酪氨酸激酶磷酸化残基紧紧结合，形成多蛋白的复合物进行信号转导。
SH2大约由100个氨基酸组成。SH2结构域能够与生长因子受体（如PDGF和EGF）自我磷酸化的位点结合。
含有SH2结构域的蛋白也常常含有SH3结构域。SH3结构域最初也是在Src中鉴定到的由50个氨基酸组成的组件，后来在其他一些蛋白质中也发现了SH3结构域。SH3能够识别富含脯氨酸和疏水残基的特异序列的蛋白质并与之结合，从而介导蛋白与蛋白相互作用。
35. 表皮生长因子（epidermal growth factor， EGF）
表皮生长因子是一种小肽，由53个氨基酸残基组成， 是类EGF大家族的一个成员。EGF同应答细胞表面的特异受体结合，一旦结合，便促进受体二聚化并使细胞质位点磷酸化。被激活的受体至少可与5种具有不同信号序列的蛋白结合，进行信号转导。EGF能够广泛促进细胞的增殖。
36. EGF受体（EGF receptor）
EGF受体是一种糖蛋白， 广泛分布于哺乳动物的上皮细胞、人的成纤维细胞、胶质细胞、角质细胞等。EGF 受体是一条含有1186个氨基酸残基的多肽链， 相对分子质量为170kDa，由三个部分组成：①很大的细胞外结构域：约621个氨基酸残基，富含半胱氨酸（51个）， 并形成多对二硫键，其上结合有糖基，是EGF结合的位点。②跨膜区∶由23个氨基酸残基组成；③细胞质结构域，由542个氨基酸残基组成，含有无活性的酪氨酸激酶和几个酪氨酸磷酸化的位点。
37. Ras蛋白（Ras protein）
Ras是大鼠肉瘤（rat sarcoma，Ras）的英文缩写。Ras蛋白是原癌基因 c—ras的表达产物，相对分子质量为21kDa，属单体 GTP结合蛋白，具有弱的 GTP酶活性。Ras蛋白的活性状态对细胞的生长、分化、细胞骨架、蛋白质运输和分泌等都具有影响，其活性则是通过与GTP或GDP的结合进行调节。
Ras的活性受两个蛋白的控制，一个是鸟苷交换因子（guanine nucleotide exchange factor， GEF），它的作用是促使GDP从Ras蛋白上释放出来，取而代之的是GTP，从而将Ras激活，GEF的活性受生长因子及其受体的影响。另一个控制 Ras蛋白活性的是GTP酶激活蛋白（GTPase activating protein， GAP），存在于正常细胞中，主要作用是激活Ras蛋白的GTP酶，将结合在Ras蛋白上的 GTP水解成GDP，成为失活型的 Ras蛋白—GDP.所以在正常情况下，Ras蛋白基本上都与 GDP结合在一起，定位在细胞质膜内表面上。
38. Grb2蛋白（growth factor receptor-bound protein 2）
Grb2是生长因子受体结合蛋白2，又叫Ash蛋白。该蛋白参与细胞内各种受体激活后的下游调节。它能够直接与激活的表皮生长因子受体磷酸化的酪氨酸结合，参与EGF受体介导的信号转导，也能通过与Shc磷酸化的酪氨酸结合间接参与由胰岛素受体介导的信号转导。Grb2能够同时与Shc、Sos结合形成Shc-Grb2-Sos复合物，并将Sos激活，激活的Sos与质膜上的Ras蛋白结合，并将其激活，引起信号级联反应。
Grb2蛋白含有一个SH2结构域和两个SH3结构域，属SH蛋白。
39. Sos蛋白（Sos protein）
Sos蛋白是编码鸟苷释放蛋白的基因sos的产物（sos是son of sevenless 的缩写）。Sos蛋白在Ras信号转导途径中的作用是促进Ras释放GDP，结合GTP，使Ras蛋白由非活性状态转变为活性状态，所以， Sos蛋白是Ras激活蛋白。
Sos蛋白不含SH结构域，不属于SH蛋白。
40. 信号趋异（divergence ）
信号趋异是指同一种信号与受体作用后在细胞内分成几个不同的信号途径进行传递，最典型的是受体酪氨酸激酶的信号转导。
在EGF受体酪氨酸激酶信号转导中，EGF与受体结合后导致受体细胞内结构域特定部位的酪氨酸自我磷酸化，形成磷酸酪氨酸。新形成的磷酸酪氨酸作为SH2结构域的锚定位点，将具有SH2结构域的不同效应物激活。由于这些效应物自身的功能不同，因而引起不同的信号转导。如Grb2作为接头蛋白将信号经Sos蛋白传给Ras，引起MAP激酶的级联系统的信号转导。另一种具有SH2结构域的效应物是磷脂酶Cγ，通过SH2与磷酸酪氨酸结合并被激活后可使PIP2水解产生两种第二信使，通过与Ras不同的信号转导途径进行信号转导。另外，PI（3）K和Src也是具有SH2结构域并能被EGF磷酸酪氨酸激活的效应物，但是引起的信号转导途径不同。
41. 窜扰（crosstalk）
信号转导途径间的“窜扰”是指不同信号转导途径间的相互影响，即通常所说的“相互作用”（interaction）。
在信号转导中，虽然每种体系都有自己相对独立的系统，似乎互不影响，如PKA系统、受体酪氨酸激酶系统。实际上细胞内的各种信息往往要交织在一起形成一个信息网共同起作用。例如cAMP的信号通路主要是引起细胞代谢活动的变化，特别是糖的代谢。新的研究结果表明，cAMP也能抑制一些细胞的生长，包括成纤维细胞和脂肪细胞，机理主要是阻断MAP激酶级联系统。
另外一个例子是Ca2+和cAMP参与的信号转导也是相互影响的。Ca2+既能够激活腺苷酸环化酶（合成cAMP），又能激活cAMP磷酸脂酶（降解cAMP）。反过来，依赖于cAMP的蛋白激酶能够使Ca2通道磷酸化，改变对Ca2释放的能力。
42. 受体钝化（receptor desensitization）
受体对信号分子失去敏感性称为受体钝化， 一般是通过对受体的修饰进行钝化的。如肾上腺素受体在丝氨酸和苏氨酸残基磷酸化后，则失去对肾上腺素的信号转导作用。
如果钝化的受体只是那些已与信号分子结合的受体，这种现象称为同源钝化 （homologous desensitization）。如肾上腺素与受体结合时，受体可在β肾上腺素受体激酶的作用下发生磷酸化，β抑制蛋白与磷酸化的受体结合使之钝化，失去受体作用； 此外， β肾上腺素受体也可通过cAMP依赖的蛋白激酶A磷酸化钝化。因为β肾上腺素仅仅是增加细胞内cAMP水平的众多信号分子中的一种，一旦细胞内的cAMP 水平达到一定的浓度，肾上腺素也就没有什么意义了，所以将它的受体磷酸化使之钝化。这种钝化称为异源钝化（heterologous desensitization），因为钝化是通过不同受体途径的酶进行的。
异源钝化不仅仅只有受体自身直接失活这一种可能的方式，在某种情况下，信号分子也可以通过改变G蛋白，使其失去信号转导作用。例如，成纤维细胞的PGE受体通过Gs和AC激活cAMP途径，Gs和AC为其他途径所共有。体外培养时，加入PGE1后，cAMP升高后又下降，细胞发生钝化，同时也对其他cAMP途径的信号失去敏感。若将适应后的Gs和正常的Gs分别转移到Gs缺陷的突变细胞株的膜上进行对比观察，发现前者仍然钝化，而后者具有敏感性，因此，提示Gs发生了改变。
43. 受体减量调节（receptor down-regulation）
通过内吞作用减少质膜中受体量来调节信号转导，称为受体减量调节。
内吞是使细胞膜上受体减少的有效办法， 细胞也因此降低了对信号分子的敏感性。实际上，许多受体被内吞后，并不被溶酶体消化，它们被逐步释放，慢慢回到细胞膜上，形成受体再循环。在此过程中，始终有一部分受体滞留在细胞质中而不能到膜上发挥功能，这种现象又称为受体隔离。另外，受体内吞也包括结合有配体的受体-配体内吞，一些生长激素就是通过这样的方式被解除信号作用的。
线粒体与过氧化物酶体
1. 线粒体（mitochondrion）
线粒体是1850年发现的，1898年命名。线粒体由两层膜包被，外膜平滑，内膜向内折叠形成嵴，两层膜之间有腔，线粒体中央是基质。基质内含有与三羧酸循环所需的全部酶类，内膜上具有呼吸链酶系及ATP酶复合体。线粒体是细胞内氧化磷酸化和形成ATP的主要场所，有细胞"动力工厂"（power plant）之称。另外，线粒体有自身的DNA和遗传体系， 但线粒体基因组的基因数量有限，因此，线粒体只是一种半自主性的细胞器。
线粒体的形状多种多样， 一般呈线状，也有粒状或短线状。线粒体的直径一般在0.5～1.0 μm， 在长度上变化很大， 一般为1.5～3μm， 长的可达10μm ，人的成纤维细胞的线粒体则更长，可达40μm.不同组织在不同条件下有时会出现体积异常膨大的线粒体， 称为巨型线粒体（megamitochondria）
在多数细胞中，线粒体均匀分布在整个细胞质中，但在某些些细胞中，线粒体的分布是不均一的，有时线粒体聚集在细胞质的边缘。在细胞质中，线粒体常常集中在代谢活跃的区域，因为这些区域需要较多的ATP，如肌细胞的肌纤维中有很多线粒体。另外， 在精细胞、鞭毛、纤毛和肾小管细胞的基部都是线粒体分布较多的地方。线粒体除了较多分布在需要ATP的区域外，也较为集中的分布在有较多氧化反应底物的区域，如脂肪滴，因为脂肪滴中有许多要被氧化的脂肪。
2. 外膜（outer membrane）
包围在线粒体外面的一层单位膜结构。厚6nm， 平整光滑， 上面有较大的孔蛋白， 可允许相对分子质量在5kDa左右的分子通过。外膜上还有一些合成脂的酶以及将脂转变成可进一步在基质中代谢的酶。外膜的标志酶是单胺氧化酶。
3. 内膜（inner membrane）
位于外膜内层的一层单位膜结构， 厚约6nm.内膜对物质的通透性很低， 只有不带电的小分子物质才能通过。内膜向内折褶形成许多嵴， 大大增加了内膜的表面积。内膜含有三类功能性蛋白：①呼吸链中进行氧化反应的酶； ②ATP合成酶复合物； ③一些特殊的运输蛋白， 调节基质中代谢代谢物的输出和输入。内膜的标志酶是细胞色素氧化酶。
4. 线粒体膜间隙（intermembrane space）
线粒体内膜和外膜之间的间隙， 约6～8nm， 其中充满无定形的液体， 含有可溶性的酶、底物和辅助因子。膜间隙的标志酶是腺苷酸激酶。
5. 线粒体基质（ matrix）
内膜和嵴包围着的线粒体内部空间， 含有很多蛋白质和脂类，催化三羧酸循环中脂肪酸和丙酮酸氧化的酶类， 也都存在于基质中。此外， 还含有线粒体DNA、 线粒体核糖体、tRNAs、rRNAs以及线粒体基因表达的各种酶。基质中的标志酶是苹果酸脱氢酶。
6. 嵴（cristae）
线粒体内膜向基质折褶形成的结构称作嵴 （cristae）， 嵴的形成使内膜的表面积大大增加。嵴有两种排列方式：一是片状（lamellar）， 另一是管状（tubular）。在高等动物细胞中主要是片状的排列， 多数垂直于线粒体长轴。在原生动物和植物中常见的是管状排列。线粒体嵴的数目、形态和排列在不同种类的细胞中差别很大。一般说需能多的细胞，不仅线粒体多，而且线粒体嵴的数目也多。
线粒体内膜的嵴上有许多排列规则的颗粒称为线粒体基粒（elementary particle），每个基粒间相距约10 nm.基粒又称偶联因子1（coupling factor 1），简称F1，实际是ATP合酶（ATP synthase），又叫F0 F1 ATP酶复合体， 是一个多组分的复合物。
7. 蛋白质寻靶（protein targeting）
游离核糖体合成的蛋白质在细胞内的定位是由前体蛋白本身具有的引导信号决定的。不同类型的引导信号可以引导蛋白质定位到特定的细胞器，如线粒体、叶绿体、细胞核和过氧化物酶体等。这些蛋白质在游离核糖体上合成释放之后需要自己寻找目的地，因此称为蛋白质寻靶。
8. 翻译后转运（post-translational translocation）
游离核糖体上合成的蛋白质必须等蛋白质完全合成并释放到胞质溶胶后才能被转运，所以将这种转运方式称为翻译后转运。通过这种方式转运的蛋白质包括线粒体、叶绿体和细胞核的部分蛋白，以及过氧化物酶体的全部蛋白等。在游离核糖体上合成的蛋白质中有相当一部分直接存在于胞质溶胶中， 包括细胞骨架蛋白、各种反应体系的酶或蛋白等。
9. 蛋白质分选（protein sorting）
主要是指膜结合核糖体上合成的蛋白质， 通过信号肽，在翻译的同时进入内质网， 然后经过各种加工和修饰，使不同去向的蛋白质带上不同的标记， 最后经过高尔基体反面网络进行分选，包装到不同类型的小泡，并运送到目的地， 包括内质网、高尔基体、溶酶体、细胞质膜、细胞外和核膜等。
广义的蛋白质分选也包括在游离核糖体上合成的蛋白质的定位。
10. 共翻译转运（co-translational translocation）
膜结合核糖体上合成的蛋白质， 在它们进行翻译的同时就开始了转运，主要是通过定位信号，一边翻译，一边进入内质网， 然后再进行进一步的加工和转移。由于这种转运定位是在蛋白质翻译的同时进行的，故称为共翻译转运。在膜结合核糖体上合成的蛋白质通过信号肽，经过连续的膜系统转运分选才能到达最终的目的地，这一过程又称为蛋白质分选，或蛋白质运输（protein trafficking）。
11. 游离核糖体（free ribosomes）
在蛋白质合成的全过程中， 结合有mRNA的核糖体都是游离存在的（实际上是与细胞骨架结合在一起的），不与内质网结合。这种核糖体之所以不与内质网结合， 是因为被合成的蛋白质中没有特定的信号，与核糖体无关。
12. 膜结合核糖体（membrane-bound ribosomes）
结合有mRNA并进行蛋白质合成的核糖体在合成蛋白质的初始阶段处于游离状态，但是随着肽链的合成，核糖体被引导到内质网上与内质网结合在一起，这种核糖体称为膜结合核糖体。
这种核糖体与内质网的结合是由合成的新生肽N端的信号序列决定的，而与核糖体自身无关。
13. 导肽（leading peptide）
又称转运肽（transit peptide）或导向序列（targeting sequence），它是游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号。
导肽是新生蛋白N-端一段大约20～80个氨基酸的肽链， 通常带正电荷的碱性氨基酸（特别是精氨酸和赖氨酸）含量较为丰富， 如果它们被不带电荷的氨基酸取代就不起引导作用，说明这些氨基酸对于蛋白质的定位具有重要作用。这些氨基酸分散于不带电荷的氨基酸序列之间。转运肽序列中不含有或基本不含有带负电荷的酸性氨基酸，并且有形成两性α螺旋的倾向。转运肽的这种特征性的结构有利于穿过线粒体的双层膜。不同的转运肽之间没有同源性，说明导肽的序列与识别的特异性有关，而与二级或高级结构无太大关系。
导肽运送蛋白质时具有以下特点：①需要受体； ②消耗ATP； ③需要分子伴侣； ④要电化学梯度驱动； ⑤要信号肽酶切除信号肽； ⑥通过接触点进入；⑦非折叠形式运输。
14. 氧化（oxidation）
葡萄糖（或糖原）在正常有氧的条件下， 经氧化产生CO2 和水，这个总过程称作糖的有氧氧化，又称细胞氧化或生物氧化。整个过程分为三个阶段： ①糖氧化成丙酮酸。葡萄糖进入细胞后经过一系列酶的催化反应，最后生成丙酮酸的过程，此过程在细胞质中进行， 并且是不耗能的过程；②丙酮酸进入线粒体， 在基质中脱羧生成乙酰CoA； ③乙酰CoA进入三羧酸循环， 彻底氧化。
15. 糖酵解（glycolysis）
葡萄糖在无氧条件下， 生成丙酮酸的过程。此过程在细胞质中进行， 并且是不耗氧的过程。
16……三羧酸循环（citric acid cycle）
由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸， 柠檬酸经一系列反应， 一再氧化脱羧， 经α酮戊二酸、 琥珀酸， 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子， 每循环一次， 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位， 最后生成两分子的CO2 ， 并释放出大量的能量。
17. 电子载体（electron carriers）
在电子传递过程中与释放的电子结合并将电子传递下去的物质称为电子载体。参与传递的电子载体有四种∶黄素蛋白、细胞色素、铁硫蛋白和辅酶Q，在这四类电子载体中，除了辅酶Q以外，接受和提供电子的氧化还原中心都是与蛋白相连的辅基。
18. 黄素蛋白（flavoproteins）
黄素蛋白是由一条多肽结合1个辅基组成的酶类，结合的辅基可以是FAD或FMN，它们是维生素B2的衍生物，每个辅基能够接受和提供两个质子和电子。线粒体中的黄素蛋白主要是电子传递链中NADH脱氢酶和TCA循环中的琥珀酸脱氢酶。
19. 细胞色素（cytochromes）
细胞色素是含有血红素辅基的一类蛋白质。血红素基团是由卟啉环结合一个铁原子（铁原子位于环的中央）构成的。与NAD+和FAD不同， 在氧化还原过程中，血红素基团的铁原子可以传递单个的电子而不必成对传递。血红素中的铁通过Fe3+和 Fe2+两种状态的变化传递电子。在还原反应时，铁原子由Fe3+状态转变成Fe2+状态；在氧化反应中，铁由Fe2+转变成Fe3+.电子传递链中至少有五种类型的细胞色素∶a、a3、b、c和c1，它们间的差异在于血红素基团中取代基和蛋白质氨基酸序列的不同。
20. 铁硫蛋白（iron-sulfur proteins， Fe/S protein）
铁硫蛋白是含铁的蛋白质，也是细胞色素类蛋白。在铁硫蛋白分子的中央结合的不是血红素而是铁和硫，称为铁-硫中心（iron-sulfur centers）。最常见的是在蛋白质的中央含有四个原子，其中两个是铁，另两个是硫，称为[2Fe-2S]，或在蛋白质的中央含有八个原子，其中四个是铁，另四个是硫，称为[4Fe-4S]，并且通过硫与蛋白质的半胱氨酸残基相连。在铁硫蛋白中尽管有多个铁原子的存在，但整个复合物一次只能接受一个电子以及传递一个电子，并且也是靠Fe3+ Fe2+状态的循环变化传递电子。
21. 醌（uniquinone UQ）或辅酶Q（coenzyme Q）
辅酶Q是一种脂溶性的分子，含有长长的疏水链，由五碳类戊二醇构成。如同黄素蛋白，每一个醌能够接受和提供两个电子和质子，部分还原的称为半醌，完全还原的称为全醌（UQH2）。
22. 氧还电位（oxidation-reduction potentials， redox potentials）
由于不同的还原剂具有不同的电子传递电位，而氧化与还原又是偶联的，如NAD+和NADH.它们的差别主要是电子数量不同，所以二者间就有一个电位差， 即氧还电位。构成氧化还原的成对离子或分子，称为氧化还原对，或氧还对（redox pair）。氧还电位在标准条件下测定，即得标准氧化还原电位（standard oxidation reduction potentials， E0＇）。标准氧化还原电位的值越小，提供电子的能力越强。所谓标准条件是指1M反应浓度、25℃、pH 7.0和1个大气压，测得的氧还电位用伏特（V）表示。
23. 呼吸链（respiratory chain）
又称电子传递链， 是线粒体内膜上一组酶的复合体。其功能是进行电子传递，H+的传递及氧的利用， 最后产生H2O和ATP.
24. 复合物I（ complex I）
复合物I又称NADH 脱氢酶（NADH dehydrogenase）或NADH-CoQ 还原酶复合物， 功能是催化一对电子从NADH传递给CoQ，它是线粒体内膜中最大的蛋白复合物，是跨膜蛋白，也是呼吸链中了解最少的复合物。哺乳动物的复合物Ⅰ含有42 种不同的亚基，总相对分子质量差不多有1000kDa.其中有7个亚基都是疏水的跨膜蛋白，由线粒体基因编码。复合物Ⅰ含有黄素蛋白（FMN）和至少6个铁硫中心（iron-sulfur centers）。一对电子从复合物Ⅰ传递时伴随着4个质子被传递到膜间隙。
25. 复合物Ⅱ（complex Ⅱ）
复合物Ⅱ又称为琥珀酸脱氢酶（succinate dehydrogenase）或琥珀酸-CoQ 酶复合物，功能是催化电子从琥珀酸传递给辅酶Q，由几个不同的多肽组成，其中有两个多肽组成琥珀酸脱氢酶，并且是膜结合蛋白。复合物Ⅱ参与的是低能电子传递途径，将琥珀酸的电子经FAD传给CoQ.复合物Ⅱ传递电子时不伴随氢的传递。
26. 复合物Ⅲ（complex Ⅲ）
复合物Ⅲ又称CoQH2-细胞色素c 还原酶复合物， 总相对分子质量为250kDa.含1个细胞色素c1、1个细胞色素b（有两个血红素基团）、1个铁硫蛋白，其中细胞色素b由线粒体基因编码。复合物Ⅲ催化电子从辅酶Q向细胞色素c传递，并且每传递一对电子，同时传递4个H+到膜间隙。
27. 复合物Ⅳ（complex Ⅳ）
复合物Ⅳ又称细胞色素c氧化酶（cytochrome c oxidase）。总相对分子质量为200kDa.复合物Ⅳ是以二聚体的形式存在，它的亚基Ⅰ和Ⅱ都含有4个氧化还原中心（redox-active centers）和两个a型细胞色素（含有1个a、1个a3）和两个Cu.主要功能是将电子从细胞色素c传递给O2 分子， 生成H2O∶4cyt c2+ + O2 + 4H+ → 4cyt c3+ + 2H2O.每传递一对电子，要从线粒体基质中摄取4个质子，其中两个质子用于水的形成，另两个质子被跨膜转运到膜间隙。
28. 电化学梯度（electrochemical gradient）
质子跨过内膜向膜间隙的转运也是一个生电作用 （electrogenesis），即电压生成的过程。因为质子跨膜转运使得膜间隙积累了大量的质子，建立了质子梯度。由于膜间隙质子梯度的建立， 使内膜两侧发生两个显著的变化∶线粒体膜间隙产生大量的正电荷，而线粒体基质产生大量的负电荷，使内膜两侧形成电位差；第二是两侧氢离子浓度的不同因而产生pH梯度（ΔpH），这两种梯度合称为电化学梯度（electrochemical gradient）。线粒体内膜两侧电化学梯度的建立，能够形成质子运动力（proton-motive force，Δp），只要有合适的条件即可转变成化学能储存起来。
29. 电化学梯度（electrochemical gradient）
质子跨过内膜向膜间隙的转运也是一个生电作用 （electrogenesis），即电压生成的过程。因为质子跨膜转运使得膜间隙积累了大量的质子，建立了质子梯度。由于膜间隙质子梯度的建立， 使内膜两侧发生两个显著的变化∶线粒体膜间隙产生大量的正电荷，而线粒体基质产生大量的负电荷，使内膜两侧形成电位差；第二是两侧氢离子浓度的不同因而产生pH梯度（ΔpH），这两种梯度合称为电化学梯度（electrochemical gradient）。线粒体内膜两侧电化学梯度的建立，能够形成质子运动力（proton-motive force，Δp），只要有合适的条件即可转变成化学能储存起来。
30. ATP合酶（ATP synthase）
ATP或称F0F1 复合物（F0F1 complexes）， 该酶在分离状态下具有ATP水解酶的活性，在结合状态下具有ATP合酶的活性， 属F型ATPase.除了线粒体中有ATP合酶外，植物叶绿体的类囊体和好氧细菌都有ATP合酶的同源物，ATP合酶的分子组成和主要特点是：
头部：头部即F1， 细菌和线粒体ATP合酶的F1都是水溶性的蛋白，结构相似，由5种多肽（α、β、γ、δ和ε）组成的九聚体（α3β3γδε），α亚基和β亚基构成一种球形的排列，头部含有三个催化ATP合成的位点，每个β亚基含有一个。
柄部∶由F1的γ亚基和ε亚基构成柄部，将头部与基部连接起来。γ亚基穿过头部作为头部旋转的轴。构成基部的亚基b向外延伸成为柄部的构成部分。
基部∶基部称为F0，是由镶嵌在线粒体内膜的疏水性蛋白质所组成，由3种不同的亚基组成的十五聚体（1a：2b：12c）。其中c亚基在膜中形成物质运动的环，b亚基穿过柄部将F1固定； a亚基是质子运输通道，允许质子跨膜运输。
31. 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）
在活细胞中伴随着呼吸链的氧化过程所发生的能量转换和ATP的形成， 称为氧化磷酸化。
32. 化学渗透假说（chemiosmotic coupling hypothesis）
英国生物化学家P.Mitchell 于1961年提出的解释释氧化磷酸化偶联机理的假说。该学说认为： 在电子传递过程中， 伴随着质子从线粒体内膜的里层向外层转移， 形成跨膜的氢离子梯度，这种势能驱动了氧化磷酸化反应（提供了动力）， 合成了ATP.这一学说具有大量的实验证明，得到公认并获得了1978年诺贝尔奖。化学渗透学说可以很好地说明线粒体内膜中电子传递、质子电化学梯度建立、ADP磷酸化的关系。
33. 内共生学说（endosymbiont hypothesis）
关于线粒体起源的一种学说。认为线粒体来源于细菌，即细菌被真核生物吞噬后，在长期的共生过程中，通过演变，形成了线粒体。该学说认为：线粒体祖先原线粒体（一种可进行三羧酸循环和电子传递的革兰氏阴性菌） 被原始真核生物吞噬后与宿主间形成共生关系。在共生关系中，对共生体和宿主都有好处：原线粒体可从宿主处获得更多的营养，而宿主可借用原线粒体具有的氧化分解功能获得更多的能量。
34. 非内共生学说
又称细胞内分化学说。认为线粒体的发生是质膜内陷的结果。有几种模型，其中Uzzell的模型认为：在进化的最初阶段，原核细胞基因组进行复制，并不伴有细胞分裂，而是在基因组附近的质膜内陷形成双层膜，将分离的基因组包围在这些双层膜的结构中，从而形成结构可能相似的原始的细胞核和线粒体、叶绿体等细胞器。后来在进化的过程中，增强分化，核膜失去了呼吸和光合作用，线粒体成了细胞的呼吸器官，这一学说解释了核膜的演化渐进的过程。
35. 过氧化物酶体（peroxisome）
过氧化物酶体是由一层单位膜包裹的囊泡， 直径约为0.5～1.0μm， 通常比线粒体小。与溶酶体不同，过氧化物酶体不是来自内质网和高尔基体，因此它不属于内膜系统的膜结合细胞器。过氧化物酶体普遍存在于真核生物的各类细胞中，但在肝细胞和肾细胞中数量特别多。过氧化物酶体的标志酶是过氧化氢酶，它的作用主要是将过氧化氢水解。H2O2是氧化酶催化的氧化还原反应中产生的细胞毒性物质，氧化酶和过氧化氢酶都存在于过氧化物酶体中，从而对细胞起保护作用。
过氧化物酶体在1954年被发现时， 由于不知道这种颗粒的功能，将它称为微体（microbody）。
36. 氧化酶（oxidase）
过氧化物酶体中的主要酶类， 氧化酶约占过氧化物酶体酶总量的一半， 包括：尿酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶、L-氨基酸氧化酶和L-α-羟基酸氧化酶等。各种氧化酶作用于不同的底物，其共同特征是氧化底物的同时，将氧还原成过氧化氢：
RH2 + O2 → R + H2O2
37. 过氧化氢酶（catalase）
过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志酶， 约占过氧化物酶体酶总量的40%.过氧化氢酶的作用是使过氧化氢还原成水： 2H2O2 → O2 + 2H2O
内膜系统与膜运输
1. 膜结合细胞器（membrane-bound organelles）或膜结合区室（membrane-bound compartments）
指细胞质中所有具有膜结构的细胞器，包括细胞核、内质网、高尔基体、溶酶体、分泌泡、线粒体、叶绿体和过氧化物酶体等。由于它们都是封闭的膜结构，内部都有一定的空间，所以又称为膜结合区室。
2. 细胞质膜系统（cytoplasmic membrane system）
细胞质膜系统是指细胞内那些在生物发生上与质膜相关的细胞器， 显然不包括线粒体、叶绿体和过氧化物酶体，因为这几种细胞器的膜是逐步长大的，而不直接利用质膜。
3. 内膜系统（endomembrane systems）
内膜系统是指内质网、高尔基体、溶酶体和液泡（包括内体和分泌泡）等四类膜结合细胞器， 因为它们的膜是相互流动的， 处于动态平衡， 在功能上也是相互协同的。广义上的内膜系统概念也包括线粒体、叶绿体、过氧化物酶体、细胞核等细胞内所有膜结合的细胞器。
4. 核孔运输（transport through nuclear pore）
胞质溶胶中合成的蛋白质穿过细胞核内外膜形成的核孔进入细胞核。核孔运输又称为门运输，核孔是如同一扇可开启的大门，而且是具有选择性的门，能够主动运输特殊的生物大分子。
5. 跨膜运输（across membrane transport）
胞质溶胶中合成的蛋白质进入到内质网、线粒体、叶绿体和过氧化物酶体则是通过一种跨膜机制进行定位的，需要膜上运输蛋白（protein translocators）的帮助。被运输的蛋白通常是未折叠的状态，细菌的质膜上也有类似的运输蛋白。
6. 小泡运输（transport by vesicles）
蛋白质从内质网转运到高尔基体以及从高尔基体转运到溶酶体、分泌泡、细胞质膜、细胞外等则是由小泡介导的，这种小泡称为运输小泡（transport vesicles）。内膜系统的蛋白定位，除了内质网本身之外，其它膜结合细胞器的蛋白定位都是通过形成运输泡，将蛋白质从一个区室转运到另一个区室。小泡的形成是通过出芽的方式，到达目的地时则是通过膜融合的方式使小泡成为另一个区室的一个部分，实现蛋白质的运输。在这个过程中不仅运输了小泡内的蛋白质，同时也将膜脂和膜蛋白从一个区室运到了另一个区室。
7. 微粒体（microsomes）
微粒体是细胞被匀浆破碎时， 内膜系统的膜结构破裂后自己重新封闭起来的小囊泡（主要是内质网和高尔基体）， 这些小囊泡的直径大约100 nm左右， 是异质性的集合体， 将它们称为微粒体。
多数情况下， 微粒体是指在细胞匀浆和差速离心过程中获得的由破碎的内质网自我融合形成的近似球形的膜囊泡状结构，它包含内质网膜和核糖体两种基本成分。在体外实验中，具有蛋白质合成、蛋白质糖基化和脂类合成等内质网的基本功能。
8. 内质网（endoplasmic reticulum， ER）
内质网是由一层单位膜所形成的囊状、泡状和管状结构，并形成一个连续的网膜系统。由于它靠近细胞质的内侧，故称为内质网。膜厚50～60??，内腔是连通的。内质网通常占有细胞膜系统的一半左右， 约占细胞体积的10%以上。内质网在细胞质中一般呈连续的网状形式存在， 但这种连续性和形状不是固定不变的。在细胞生活中， 一个时期可能是一些连续的小管或小囊系统， 而在另一个时期有可能是不连续的。同时， 内质网对细胞的生理变化相当敏感， 在不正常或服药的情况下， 如饥饿、缺氧、辐射、患肝炎、服用激素等， 均可使肝细胞的ER囊泡化。
根据内质网上是否附有核糖体，将内质网分为两类：粗面内质网（rough endoplasmic reticulum， RER）和光面内质网（smooth endoplasmic reticulum， SER）。由于内质网是一种封闭的囊状、泡状和管状结构，它就有两个面，内质网的外表面称为胞质溶胶面（cytosolic space）， 内表面称为潴泡面（cisternal space）。
光面内质网和粗面内质网在细胞中的分布是不同的， 有的细胞中只有RER， 如胰腺外分泌细胞； 有的细胞只有SER， 如平滑肌、横纹肌细胞； 有的细胞中既含有RER，又含有SER.据估计，大鼠肝细胞中内质网蛋白大约占总蛋白的20%，内质网中脂占总脂的50%.
9. 粗面内质网（rough endoplasmic reticulum， RER）
多呈大的扁平膜囊状， 在电镜下观察排列极为整齐。它是核糖体和内质网共同构成的复合机能结构， 普遍存在于分泌蛋白质的细胞中， 越是分泌旺盛的细胞（如浆细胞）越多， 未分化和肿瘤细胞中较少。其主要功能是合成分泌性的蛋白质、多种膜蛋白和酶蛋白。粗面内质网与细胞核的外层膜相连通。
10. 光面内质网（smooth endoplasmic reticulum， SER）
核糖体附着的内质网称为光面内质网， 通常为小的膜管和小的膜囊状， 而非扁平膜囊状，广泛存在于各种类型的细胞中，包括合成胆固醇的内分泌腺细胞、肌细胞、肾细胞等。光面内质网是脂类合成的重要场所，它往往作为出芽的位点， 将内质网上合成的蛋白质或脂类转运到高尔基体。
11. 肌质网（sarcoplasmic reticulum）
心肌和骨骼肌细胞中的一种特殊的内质网，其功能是参与肌肉收缩活动。肌质网膜上的Ca2+ -ATP酶将细胞基质中的Ca2+ 泵入肌质网中储存起来， 使肌质网Ca2+ 的浓度比胞质溶胶高出几千倍。受到神经冲动刺激后， Ca2+ 释放出来，参与肌肉收缩的调节。
12. 胞质溶胶（cytosol）
胞质溶胶属细胞质的可流动部分，并且是膜结合细胞器外的流动部分，它含有多种蛋白和酶以及参与生化反应的因子。胞质溶胶是蛋白质合成的的重要场所， 同时还参与多种生化反应。
13. 翻转酶（flippase）
又称磷脂转位蛋白（phospholipid translocator），将磷脂从膜的一侧翻转到另一侧的酶， 是一个蛋白家族。翻转酶催化的磷脂移动也是有选择性的，如将磷脂酰胆碱翻转的翻转酶则不能催化其他的磷脂翻转， 这样保证了膜中磷脂分布的不对称。
14. 磷脂交换蛋白（phospholipid exchang proteins， PEP）
PEP 是一种水溶性的载体蛋白，可以在不同的膜结合细胞器之间转移磷脂。转移的过程是： PEP首先与磷脂分子结合， 形成水溶性的复合物进入细胞质基质中， 通过自由扩散， 直至遇上其它的膜时， PEP将磷脂释放出来，并插在膜上，结果使磷脂从磷脂含量高的膜上转移到缺少磷脂的膜上， 即从磷脂合成的部位内质网转向线粒体或过氧化物酶体上。
15. 细胞色素P-450 （cytochrome P-450）
细胞色素P-450是光面内质网上的一类含铁的膜整合蛋白，因在450nm波长处具有最高吸收值，因此而得名。细胞色素P-450参与有毒物质以及类固醇和脂肪酸的羟基化。羟基化涉及四个基本反应∶被氧化的物质同细胞色素P-450结合→细胞色素P-450中的铁原子被NADPH还原→氧同细胞色素P- 450结合→底物结合一个氧原子被氧化，另一个氧原子用于形成水。
16. 信号识别颗粒（signal recognition partical， SRP），
SRP是一种核糖核酸蛋白复合体，沉降系数为11S，含有分子量为72kDa、68kDa、54kDa、19kDa、14kDa及9kDa的6条多肽和一个7S（长约300个核苷酸）的scRNA.
SRP 上有三个功能部位： 翻译暂停结构域（P9/P14）、信号肽识别结合位点（P54）、SRP受体蛋白结合位点（P68/P72）。因此， SRP能够识别刚从游离核糖体上合成出来的信号肽，并与之结合，暂时中止新生肽的合成，同时与内质网上的停靠蛋白结合，使核糖体附着到内质网膜上，并进行新生肽的转移。SRP对正在合成的其它蛋白质无作用，这些游离核糖体也就不能附着到内质网膜上。
17. 停靠蛋白 （docking protein， DP）
即SRP 在内质网膜上的受体蛋白，它能够与结合有信号序列的SRP牢牢地结合，使正在合成蛋白质的核糖体停靠到内质网上来。停靠蛋白含有两个亚基，一个亚基暴露于细胞质的亲水部分，由640个氨基酸组成；另一个亚基是嵌入膜内的疏水部分，由300个氨基酸所组成。SRP受体蛋白除了同SRP结合将核糖体引导到内质网， 同时，它的α亚基与SRP一起催化GTP水解释放能量，帮助信号肽转位。
18. 起始转移信号（start-transfer signal）
蛋白质氨基末端的信号序列除了作为信号被SRP识别外， 还具有起始穿膜转移的作用。在蛋白质共翻译转运过程中，信号序列的N-端始终朝向内质网的外侧，插入蛋白质转运通道后与通道内的信号序列结合位点（受体） 结合，其后的肽序列是以袢环的形式通过运输通道。不过N-端的起始转移序列是可切除的序列，它的旁边有信号肽酶的作用位点，以N-端信号序列作为起始转移信号的一般都是分泌蛋白。
19. 内含信号序列（internal signal sequence）
内含信号序列又称内含信号肽（internal signal peptides），它不位于N-末端，但具信号序列的作用，故称为内含信号序列。它可作为蛋白质共翻译转移的信号被SRP识别，同时它也是起始转移信号，可插入蛋白质转运通道，并与通道中的受体结合，引导其后的肽序列转运。内含信号序列是不可切除的信号序列，这是与N-末端信号序列的一个重要区别。由于内含信号序列是不可切除的，又是疏水性的，所以它是膜蛋白的一部分，如果共翻译转运蛋白质中只有一个内含信号序列，那么合成的蛋白就是单次跨膜蛋白。
20. 停止转移肽（stop-transfer peptide）
停止转移肽又称停止转运信号（halt transfer signal），它是存在于新生肽中能够使肽链通过膜转移停止的一段信号序列，结果导致蛋白质锚定在膜的双脂层， 停止转运信号以α螺旋的形式锚定在双脂层。因停止转移信号的作用而形成单次跨膜的蛋白，那么该蛋白在结构上只有一个停止转移信号序列，没有内含转移信号， 但在N-端有一个信号序列作为转移起始信号。
21. 重链结合蛋白 （heavy-chain binding protein， Bip）
Bip是重链结合蛋白的简称，因为它能够同IgG抗体的重链结合而得名。Bip是一类分子伴侣，属于Hsp70家族，在内质网中有两个作用。
第一，Bip同进入内质网的未折叠蛋白质的疏水氨基酸结合，防止多肽链不正确地折叠和聚合。然后Bip同ATP结合并通过ATP的水解释放出结合的多肽。在多数情况下，释放出的多肽很快折叠，或者同别的亚基共同组装成完整的蛋白质。正确折叠和装配的蛋白质不会同Bip再结合，但是，如果蛋白质进行了不正确的折叠或错误的装配，Bip会马上同这种蛋白结合，使蛋白质处于未折叠的状态，从而防止了错误的折叠。
Bip的第二个作用是防止新合成的蛋白质在转运过程中变性或断裂。也就是说蛋白质在转运到内质网的过程中需要Bip的帮助。通过重组DNA技术，将酵母中编码Bip蛋白的基因突变成温度敏感型后，当提高细胞培养温度时，Bip的功能就会停止，蛋白质向ER的转移也会丧失，推测由于Bip的功能丧失，导致蛋白质在ER中的聚集，抑制了新生肽向ER的转移。
22. N-连接糖基化（N-linked glycosylation）
新合成蛋白进行糖基化修饰的一种方式。糖通过与蛋白质的天冬氨酸的自由NH2基连接，所以将这种糖基化称为N-连接的糖基化。这一过程在在内质网中进行的。糖基化的第一步是将一个14糖的核心寡聚糖添加到新形成多肽链的天冬酰胺上，其氨基酸的特征序列是Asn-X-Ser/Thr（X代表任何一种氨基酸），天冬酰胺作为受体。
核心寡聚糖是由N-乙酰葡萄糖胺、甘露糖和葡萄糖组成。这种寡聚糖同ER膜中的磷酸多萜醇（dolichol phosphate）紧紧相连。被转移到新生肽上的寡聚糖在ER中会进一步加工，主要是切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖。多萜醇是长链的醇，具有很长的疏水尾部能够紧紧的结合在膜的双脂层上。核心寡聚糖链是结合在多萜醇的磷酸基上，当ER膜上有蛋白质合成时，整个糖链一起转移。
23. 高尔基复合体（Golgi complex）
高尔基复合体又称高尔基器（Golgi apparatus）或高尔基体，是意大利科学家Camillo Golgi在1898年发现的，它是普遍存在于真核细胞中的一种细胞器。
高尔基复合体与细胞的分泌功能有关， 能够收集和排出内质网所合成的物质， 它也是凝集某些酶原颗粒的场所， 参与糖蛋白和粘多糖的合成。高尔基复合体与溶酶体的形成有关， 并参与细胞的胞饮和胞吐过程。
高尔基复合体由平行排列的扁平膜囊、大囊泡和小囊泡等三种膜状结构所组成。它有两个面：形成面和成熟面，来自内质网的蛋白质和脂从形成面逐渐向成熟面转运，所以它具有方向性，是一种极性细胞器。
扁平膜囊（saccules） 是高尔基复合体的主体部分。一般由3～10层扁平膜囊平行排列在一起组成一个扁平膜囊堆（stack of saccules），每层膜囊之间的距离为150～300??， 每个扁平囊是由两个平行的单位膜构成， 膜厚6～7nm.
在扁平囊的周围有许多小泡（vesicle）， 直径400～800??.这些小囊泡较多地集中在高尔基复合体的形成面。一般认为它是由附近的粗面内质网出芽形成的运输泡。它们不断地与高尔基体的扁平膜囊融合， 使扁平膜囊的膜成分不断得到补充。
液泡（vacuoles） 多见于扁平膜囊扩大之末端， 可与之相连。直径0.1～0.5微米， 泡膜厚约80??.大泡内部为电子密度不同的物质， 这是与这些物质的成熟阶段有关。液泡又称为分泌泡或浓缩泡（condensing vesicle）。当分泌颗粒排出时， 液泡的膜与细胞膜融合，将分泌物排出，因此，扁平膜囊的膜又不断被减少。
24. 内质网滞留信号（ER retention signal）
内质网的结构和功能蛋白羧基端的一个四肽序列： Lys-Asp-Glu-Leu-COO-，即KDEL信号序列。这段序列在高尔基体的膜受有相应的受体， 一旦进入高尔基体就会被高尔基体上的受体结合， 形成回流小泡被运回内质网， 所以将该序列称为内质网滞留信号。如Bip就带有KDEL信号， 它是内质网中的分子伴侣，如果从Bip上除去这种信号， Bip蛋白就会分泌出来； 如果将KDEL信号加到别的分泌蛋白上， 这种蛋白也就变成了滞留在内质网中的蛋白质。
25. O-连接的糖基化（O-linked glycosylation）
O-连接的糖基化是将糖链转移到多肽链的丝氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的羟基的氧原子上。O-连接的糖基化是由不同的糖基转移酶催化的， 每次加上一个单糖。同复杂的N-连接的糖基化一样， 最后一步是加上唾液酸残基，这一反应发生在高尔基体反面膜囊和TGN中。
26. 溶酶体（lysosome）
溶酶体是动物细胞中一种膜结合细胞器， 小球状， 外面由一层单位膜包被。溶酶体含有多种水解酶类， 在细胞内起消化和保护作用， 可与吞噬泡或胞饮泡结合， 消化和利用其中的物质。也可以消化自身细胞破损的细胞器或残片，有利于细胞器的重新组装、成分的更新及废物的消除。当细胞被损伤时， 溶酶体可释放出水解酶类， 使细胞自溶。溶酶体来自高尔基复合体， 溶酶体的酶有一个基本的特征， 即它们的寡糖链有磷酸化甘露糖残基， 被TGN的M6P受体识别和结合， 从而被分拣出来。
植物细胞中也有与溶酶体功能类似的细胞器，如圆球体、糊粉粒以及中央液泡等。
27. 圆球体（spherosome）
是植物细胞中由一层单位膜包裹的含有细微结构的球形颗粒，直径为0.5～1μm，内含酸性水解酶，相当于动物细胞的溶酶体。
与动物细胞的溶酶体不同，圆球体能够被脂溶性的染料染色， 因此推测圆球体含有大量的脂类成份。由于含有大量的脂，有理由推测圆球体的功能可能是参与脂的储存。
28. 液泡（vacuoles）
植物中由膜包裹的结构， 几乎占据了细胞总体积的90%.植物细胞的液泡也含有多种水解酶类， 具有与动物细胞溶酶体酶类似的功能。液泡膜上具有H+-ATPase， 能够将H+运输到液泡中， 同时在液泡膜上还有一些运输蛋白， 帮助液泡行使一些特殊的功能。
29. 初级溶酶体（primary lysosome）
此类溶酶体是刚刚从反面高尔基体形成的小囊泡， 仅含有水解酶类，但无作用底物，外面只有一层单位膜，其中的酶处于非活性状态。如果从细胞的分泌活动考虑，初级溶酶体是一种刚刚分泌的含有溶酶体酶的分泌小泡。
30. 次级溶酶体（secondary lysosome）
此类溶酶体中含有水解酶和相应的底物，是一种将要或正在进行消化作用的溶酶体。根据所消化的物质来源不同， 分为自噬性溶酶体、异噬性溶酶体。
31. 自噬性溶酶体（autolysosome）
是一种自体吞噬泡， 作用底物是内源性的，即细胞内的蜕变、破损的某些细胞器或局部细胞质。这种溶酶体广泛存在于正常的细胞内，在细胞内起“清道夫”作用，作为细胞内细胞器和其它结构自然减员和更新的正常途径。在组织细胞受到各种理化因素伤害时，自噬性溶酶体大量增加，因此对细胞的损伤起一种保护作用。
32. 异噬性溶酶体（heterolysosome）
又称异体吞噬泡， 它的作用底物是外源性的， 即细胞经吞噬、胞饮作用所摄入的胞外物质。异噬性溶酶体实际上是初级溶酶体同内吞泡融合后形成的。
33. 吞噬作用（phagocytosis）
细胞吞噬感染的病毒、细菌或其它一些颗粒等称为异体吞噬。溶酶体的吞噬作用是指外来的有害物质被吞入细胞后， 即形成由膜包裹的吞噬小体（phagosome）， 初级溶酶体很快同吞噬体融合形成次级溶酶体， 此时溶酶体中的底物是从细胞外摄取的，故为异噬性的溶酶体， 在异噬性的溶酶体中吞噬物被酶水解；水解后， 那些可溶性小分子可通过溶酶体膜进入胞质溶胶， 为细胞再利用或成为废物被排出。所以溶酶体的吞噬作用可保护细胞免受细菌与病毒等的侵染， 是细胞的防御功能所必需的。
多细胞的动物具有专门的吞噬细胞，即巨噬细胞（macrophages）和中性粒细胞（neutrophils）担任机体中的保护防御任务。
在细胞的吞噬过程中，如果吞进来的是液体则称为吞饮作用，这种作用形成的内吞泡也是通过与溶酶体融合将液体中的物质水解。吞噬作用也是细胞获取营养的一种方式， 细胞通过内吞作用将一些营养物质包进内吞体， 最后与溶酶体融合， 在溶酶体酶的作用下， 将吞进的营养物质消化形成可直接利用的小分子用于合成代谢。一些单细胞的生物更是靠吞噬作用来获取营养。
吞噬作用也包括对衰老的、进入编程死亡的细胞的吞噬。如占成人细胞总数1/4的红细胞仅能成活120天， 因此人体每天必须清除大量衰老的红细胞，这主要是靠吞噬作用即溶酶体酶的消化作用来完成。
34. 自噬作用（autophagy）
自噬作用是普遍存在于大部分真核细胞中的一种现象， 是溶酶体对自身结构的吞噬降解， 它是细胞内的再循环系统（recycling system）。
自噬作用主要是清除降解细胞内受损伤的细胞结构、衰老的细胞器、以及不再需要的生物大分子等。自噬作用在消化的同时，也为细胞内细胞器的构建提供原料，即细胞结构的再循环。因此， 溶酶体相当于细胞内清道夫。
35. 自溶作用（autolysis）
自溶作用是细胞的自我毁灭（cellular self-destruction）， 即溶酶体将酶释放出来将自身细胞降解。在正常情况下， 溶酶体的膜是十分稳定的， 溶酶体的酶也安全地被包裹在溶酶体内， 不会对细胞自身造成伤害。
如果细胞受到严重损伤， 造成溶酶体破裂， 那么细胞就会在溶酶体酶的作用下被降解， 如某些红细胞常会有这种情况发生。
在多细胞生物的发育过程中，自溶对于形态建成具有重要作用。通过自溶作用，除去不必要的细胞、组织。如手指或脚趾的形成同溶酶体有关，它将指之间的结构水解。另外蝌蚪尾巴的蜕化也是溶酶体中一种水解酶（组织蛋白酶）消化作用的结果， 该酶将尾部细胞破坏， 使尾部消失。
36. 信号斑（signal patch）
信号斑是由几段信号肽形成的一个三维结构的表面， 这几段信号肽聚集在一起形成一个斑点被磷酸转移酶识别。信号斑是溶酶体酶的特征性信号。
37. M6P受体蛋白（M6P receptor protein）
M6P 受体蛋白是反面高尔基网络上的膜整合蛋白， 能够识别溶酶体水解酶上的M6P信号并与之结合， 从而将溶酶体的酶蛋白分选出来，然后通过出芽的方式将溶酶体的酶蛋白装入分泌小泡。M6P受体蛋白同M6P的结合是高度特异的，并且具有较高的结合力。它在pH为6.5～7的条件下与M6P结合， 而在酸性条件下（pH=6）脱落。
M6P 受体蛋白主要存在于高尔基体的反面网络，但在一些动物细胞的质膜中也有存在， 它可防止溶酶体的酶不正确地分泌到细胞外。细胞质膜表面pH呈中性， 溶酶体的酶蛋白在这种条件下与M6P受体紧紧地结合在一起， 可通过内吞作用将分泌出来的溶酶体酶重新包装在小泡中并送回到细胞内。大多数这样的小泡能够与溶酶体或高尔基体的TGN融合。据估计大约有5%～10%的溶酶体酶是通过这种方式从细胞外遣送到细胞内。
38. 内体（endosome）
内体是膜包裹的囊泡结构，有初级内体（early endosome）和次级内体（late endosome）之分， 初级内体通常位于细胞质的外侧，次级内体常位于细胞质的内侧，靠近细胞核。内体的主要特征是酸性的、不含溶酶体酶的小囊泡， 其内的受体与配体是分开的。一般认为初级内体是由于细胞的内吞作用而形成的含有内吞物质的膜结合的细胞器， 通常是管状和小泡状的网络结构集合体。
次级内体中的pH呈酸性， 且具有分拣作用，能够分选与配体结合的受体，让它们再循环到细胞质膜表面或高尔基体反面网络， 次级内体中的受体和配体不再偶联在一起，所以次级内体又被称为CURL（compartment of uncoupling of receptor and ligand），意思是受体与配体非偶联的区室。
有学者将与溶酶体酶运输小泡融合的次级内体称为前溶酶体， 因为此时的次级内体中有前体酶的存在。内体膜上具有ATPase-H+ 质子泵，利用H+ 质子的浓度，保证了内部pH的酸性。初级内体和次级内体是可以区别的，因为它们的密度、pH和酶的含量不相同。但是次级内体是如何产生的还不太清楚。
39. 矽肺（silicosis）
空气中的矽（SiO2 ）被吸入肺后，被肺部的吞噬细胞所吞噬，由于吞入的二氧化硅颗粒不能被消化，并在颗粒的表面形成硅酸。硅酸的羧基和溶酶体膜的受体分子形成氢键，使膜破坏，释放出水解酶，导致细胞死亡，结果刺激成纤维细胞产生胶原纤维结节，造成肺组织的弹性降低，肺受到损伤，呼吸功能下降。
40. Ⅱ型糖原贮积症（glycogen storage disease type Ⅱ）
是最早发现的贮积症。由于常染色体上的一个隐性基因突变，造成了溶酶体缺乏α�；葡萄糖苷酶，缺少了这种酶的溶酶体不能把肝细胞中或肌细胞中过剩的糖原进行水解而大量积累在溶酶体内，造成溶酶体超载。此病多发于婴儿，表现为肌肉无力，心脏增大，心力衰竭， 通常于两周内死亡。
41. 休克（shock）
在休克中，由于组织缺血、缺氧，影响了供能系统，造成膜的不稳定，引起溶酶体酶的外漏，造成细胞与机体的损伤。溶酶体的酶外漏的可能机理是：由于缺氧，引起细胞pH值的下降，酸性水解酶活化，水解溶酶体的膜， 使膜漏增强，最终导致溶酶体膜破裂，溶酶体酶释放，使细胞组织自溶；而三羧酸循环的受阻影响细胞氧化磷酸化的过程，ATP减少，功能不足，钠泵失灵，组织内渗透压下降，导致溶酶体膜的通透性增高，酶释放，组织自溶。因此，在抢救休克病人时，临床上采用大剂量的糖皮质类固醇，以稳定溶酶体的膜。
42. 细胞分泌（cell secretion）
动物细胞和植物细胞将在粗面内质网上合成而又非内质网组成部分的蛋白和脂通过小泡运输的方式经过高尔基体的进一步加工和分选运送到细胞内相应结构、细胞质膜以及细胞外的过程称为细胞的分泌。分泌的物质包括各种酶类、激素、神经递质、局部介质、血清蛋白、抗体，以及细胞外基质成分，在植物包括细胞壁成分。分泌活动可以分为两种∶分泌的物质主要是供细胞内使用； 另一种是要通过与细胞质膜的融合进入细胞质膜或运输到细胞外。
43. 组成型分泌途径（constitutive secretory pathway）
在这种分泌途径中， 运输小泡持续不断地从高尔基体运送到细胞质膜，并立即进行膜的融合，将分泌小泡中的蛋白质释放到细胞外， 此过程不需要任何信号的触发， 它存在于所有类型的细胞中。在大多数细胞中， 组成型分泌途径的物质运输不需要分选信号， 从内质网经高尔基体到细胞表面的物质运输是自动地进行的。组成型分泌途径除了给细胞外提供酶、生长因子和细胞外基质成分外，也为细胞质膜提供膜整合蛋白和膜脂。
组成型分泌小泡通常称为运输泡（transport vesicles），是由高尔基体反面网络对组成型分泌蛋白的识别分选后形成的。
44. 调节型分泌途径（regulated secretory pathway）
又称诱导型分泌， 见于某些特化的细胞，如内分泌细胞。在这些细胞中，调节型分泌小泡成群地聚集在质膜下，只有在外部信号的触发下，质膜产生胞内信使后才和质膜融合，分泌内容物。调节型分泌小泡形成的方式可能与溶酶体相似， 分泌蛋白在高尔基体反面网络中通过分选信号与相应的受体结合， 使其分选到分泌泡中。分泌泡比运输溶酶体的运输小泡大， 所含的蛋白质远远多于膜受体的量， 因此有人认为这种分选可能更象细胞表面的受体介导的内吞过程， 有网格蛋白参与。
调节型途径中形成的小泡称为分泌泡（secretory vesicles），这种小泡的形成机制与组成型分泌小泡是不同的。在一些特化的分泌细胞中， 合成一些特殊的产物，如激素、粘液（mucus）、消化酶，这些产物先被贮藏在分泌泡（secretory vesicles）中，这些小泡通过出芽离开反面高尔基网络并聚集在细胞质膜附近， 当细胞受到细胞外信号刺激时，就会与细胞质膜融合将内含物释放到细胞外。如血糖的增加， 细胞会发出信号释放胰岛素。
调节型分泌有两个特点：一是小泡的形成具有选择性； 第二个特点是具有浓缩作用，可使被运输的物质浓度提高200倍。
45. 胞吐作用（exocytosis）
运输小泡通过与细胞质膜的融合将内容物释放到细胞外基质的过程称为胞吐作用， 膜融合是通过融合蛋白的帮助完成的。在组成型分泌活动中，胞吐作用是自发进行的，但是在调节型的细胞中，胞吐作用必需有信号的触发。触发的信号可以是神经递质、激素或Ca2+离子等，在胞吐过程中也需要GTP和ATP等。向分泌细胞注射Ca2+离子可以促进胞吐作用。
胞吐作用的结果一方面将分泌物释放到细胞外，另一方面小泡的膜融入质膜， 使质膜得以补充。
46. 融合蛋白（fusion protein）
融合蛋白有两种不同的含义， 一种是通过DNA重组技术得到的两个基因重组后的表达产物。另一种含义就是介导两个细胞质膜融合的一组蛋白， 如在仙台病毒脂双层外侧小叶中含有的两种糖蛋白之一，介导病毒被膜与宿主细胞质膜的融合作用。另一种糖蛋白是血细胞凝集素神经酰胺酶。
47. 吞噬作用（phagocytosis）
又称胞吃作用（cellular eating）。吞入物通常是较大的颗粒， 如微生物或较大的细胞残片； 形成的囊泡叫吞噬体， 直径一般大于250nm.吞噬作用只限于几种特殊的细胞类型，如变形虫（Amoebae）和一些单细胞的真核生物通过吞噬作用从周围环境中摄取营养。
在大多数高等动物细胞中， 吞噬作用是一种保护措施而非摄食的手段。高等动物具有一些特化的吞噬细胞， 包括巨噬细胞（macrophages）和中性粒细胞（neutrophils）。它们通过吞噬菌体摄取和消灭感染的细菌、病毒以及损伤的细胞、衰老的红细胞等。
吞噬作用形成的内吞泡叫吞噬体。吞噬是一种需要信号触发的过程。被吞噬的颗粒必须同吞噬细胞的表面结合， 但并不是能结合的颗粒都能够被吞噬。吞噬细胞表面有特化的受体， 被激活的受体向细胞内传递吞噬信号。
48. 吞饮作用（pinocytosis）
又称胞饮作用（cellular drinking）， 胞吞作用的一种类型。它是一种非选择性的连续摄取细胞外基质中液滴的内吞过程。吞入的物质通常是液体或溶解物。所形成的小囊泡的直径小于150nm.吞饮作用通常是从膜上的特殊区域开始的，形成一个小窝，最后形成一个很薄且没有外被包裹的小泡。细胞外基质中存在的任何分子和颗粒都可以通过胞饮作用被细胞吞入。根据细胞外物质是否吸附在细胞表面，将胞饮作用分为两种类型：一种是液相内吞（fluid-phase endocytosis）， 这是一种非特异性的固有内吞作用，通过这种内吞作用， 细胞把细胞外液及其中的可溶物摄入细胞内。另一种是吸附内吞（absorption endocytosis）， 在这种吞饮作用中， 细胞外大分子和/或小颗粒物质先以某种方式吸附在细胞表面， 因此具有一定的特异性。这种内吞作用也是由网格蛋白介导的。
49. 受体介导的内吞作用（receptor-mediated endocytosis）
一种特殊类型的内吞作用，主要是用于摄取特殊的生物大分子。大约有50种以上的不同蛋白，包括激素、生长因子、淋巴因子和一些营养物都是通过这种方式进入细胞。
被吞入的物质首先同细胞质膜的受体蛋白结合， 同受体结合的物质称为配体（ligand）。配体即是经受体介导被内吞的特异性大分子。它们的性质以及被细胞内吞后的作用各不相同。
在受体介导的内吞过程中， 配体-受体复合物在质膜的一个特殊的区域，即被膜小窝（coated pit）中进行浓缩， 然后逐渐形成被膜小泡。包裹在小泡外面的外被是一种纤维蛋白的聚合体，即网格蛋白。脱离了质膜的被膜小泡的外被很快解聚，成为无被小泡，即初级内体。
50. 配体（ligand）
同锚定蛋白结合的任何分子都称为配体。在受体介导的内吞中， 与细胞质膜受体蛋白结合， 最后被吞入细胞的即是配体。根据配体的性质以及被细胞内吞后的作用， 将配体分为四大类：Ⅰ。营养物， 如转铁蛋白、低密度脂蛋白（LDL）等； Ⅱ。有害物质， 如某些细菌； Ⅲ。免疫物质， 如免疫球蛋白、抗原等； Ⅳ。信号物质， 如胰岛素等多种肽类激素等。
51. 低密度的脂蛋白（low-density lipoprotein， LDL）
胆固醇是动物细胞质膜的基本成份，也是固醇类激素的前体。由于胆固醇是疏水性分子，所以它在血液中是以大的脂蛋白的颗粒被运输的。根据脂蛋白的密度分为四种类型： 极低密度的脂蛋白（very low-density lipoprotein，VLDL）、中等密度脂蛋白（intermediate density lipoprotein，IDL）、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（high density lipoprotein，HDL）。
LDL 是一种球形颗粒的脂蛋白，直径为22nm， 核心是1500个胆固醇酯；外面由800个磷脂和500个未酯化的胆固醇分子包裹，由于外被脂分子的亲水头露在外部，使LDL能够溶于血液中；最外面有一个分子量为55 kDa的蛋白，叫辅基蛋白B�；100（apolipoprotein B-100）， 它能够与特定细胞的表面受体结合。
52. 转铁蛋白（transferrin）
转铁蛋白是血液中一种主要的糖蛋白， 负责将肝组织（是铁贮藏的主要场所）的铁向其它组织的细胞运输。没有结合铁的转铁蛋白称作脱铁转铁蛋白（apotransferrin）， 它能够紧紧结合两个Fe3+， 此时称为铁结合转铁蛋白（ferrotransferrin）。所有生长中的细胞表面都有铁结合转铁蛋白的受体，在中性pH条件下转铁蛋白与铁结合， 然后通过内吞作用进入细胞。在细胞内，在内体的酸性环境下， 转铁蛋白释放出铁， 但是仍与膜受体结合在一起， 并与受体一同回到质膜。当细胞外环境变成中性时， 转铁蛋白同受体脱离，并自由地结合铁， 然后又开始新一轮循环。实际上， 转铁蛋白穿梭于细胞外液体和内体之间， 避开了溶酶体， 快速传递细胞生长所需的铁。
53. 转胞吞作用（transcytosis）
转胞吞作用是一种特殊的内吞作用，受体和配体在内吞中并未作任何处理，
只是经细胞内转运到相反的方向， 然后通过胞吐作用， 将内吞物释放到细胞外，这种内吞主要发生在极性细胞中，如抗体转运到血液和奶汁就是这种运输。
54. 披网格蛋白小泡（clathrin-coated vesicle）
由网格蛋白形成的被膜小泡。从反面高尔基体网络出芽形成的选择性的分泌小泡，包括溶酶体酶运输小泡， 以及细胞质膜中由受体介导的内吞作用形成的内吞泡都是由网格蛋白参与形成的，这些小泡的表面都包裹一层聚合的网格蛋白。网格蛋白小泡参与反面高尔基体和质膜之间的选择性分泌和内吞活动，但是从高尔基体反面网络形成的披网格蛋白小泡与从细胞质膜形成的披网格蛋白小泡所用的衔接蛋白（adaptin）是不同的。
在披网格蛋白小泡形成过程中， 网格蛋白同膜受体结合， 形成被膜小窝， 并逐渐使被膜小窝下陷， 最后同膜脱离形成一个包有网格蛋白外被的小泡。据估计， 在培养的成纤维细胞中， 每分钟大约有2500个披网格蛋白小泡从质膜上脱离下来。
55. COPⅡ被膜小泡（COPⅡ coated vesicle）
由外被蛋白Ⅱ（coat protein Ⅱ， COP Ⅱ ）包裹的小泡。外被蛋白是一个大的复合体，称为外被体（coatomer）。这种类型的小泡介导非选择性运输， 它参与从ER到顺面高尔基体、从顺面高尔基体到高尔基体中间膜囊、从中间膜囊到反面高尔基体的运输。
56. COPⅠ被膜小泡（COPⅠcoated vesicle），
由外被蛋白Ⅰ（coat protein Ⅰ， COP Ⅰ ）包裹的小泡。主要介导蛋白质从高尔基体运回内质网，包括从反面高尔基体运向顺面高尔基体，以及将蛋白质从反面高尔基体运回到内质网。
57. 网格蛋白（clathrin）
网格蛋白（clathrin）是一种进化上高度保守的蛋白质，由分子量为180kDa的重链和分子量为35～40kDa的轻链组成二聚体， 三个二聚体形成包被的基本结构单位——三联体骨架（triskelion）， 称为三腿蛋白（three-legged protein）。有两种类型的轻链：α链和β链， 二者的氨基酸有60%是相同的， 但还不知道它们在功能上有什么差别。许多三腿复合物再组装成六边形或五边形网格结构，即包被亚基，然后由这些网格蛋白亚基组装成披网格蛋白小泡。
58. 衔接蛋白（adaptin， AP）
参与披网格蛋白小泡组装的一种蛋白质， 分子量为100kDa， 在披网格蛋白小泡组装中与受体的细胞质结构域相互作用， 起衔接作用。有两种类型衔接蛋白， AP1参与反面高尔基体的披网格蛋白小泡的组装， AP2则参与从细胞质膜形成的披网格蛋白的组装。
M6P受体蛋白既存在于反面高尔基体又存在于细胞质膜，所以这种受体既能同AP1作用又能与AP2相互作用。衔接蛋白AP2是一个二聚体，并且是由α衔接蛋白（α链）和β衔接蛋白（β链）两种衔接蛋白组成的异二聚体。
在酵母和鼠的研究中鉴定了一种衔接蛋白， AP3，具有AP3突变的酵母，反面高尔基体的某些蛋白就不能被运输到液泡、溶酶体。
59. 发动蛋白（dynamin）
参与披网格蛋白小泡形成的发动蛋白是一种胞质溶胶蛋白，有900个氨基酸， 能够同GTP结合并将GTP水解。发动蛋白的作用是在被膜小窝的颈部聚合，通过水解GTP调节自己收缩， 最后将小泡与质膜割开。发动蛋白是一种G蛋白， 也是披网格蛋白小泡形成的装配反应因子（assembly reaction factor， ARF）。
60. 被膜小窝（clathrin-coated pit）
是披网格蛋白小泡形成过程中的一个中间体。在胞吞过程中， 吞入物（配体）先同膜表面特异受体结合， 然后网格蛋白装配的亚基结合上去， 使膜凹陷成小窝状。由于这种小窝膜外侧结合有许多网格蛋白， 故称为披网格蛋白被膜小窝。它大约在一分钟之内就会转变成被膜小泡。
61. 小GTP结合蛋白（small GTP binding protein）
细胞中有两类结构不同的GTP结合蛋白：一种是单体GTP结合蛋白（ 也称单体GTPase）， 含有一条多肽链， 即是小GTP结合蛋白；另一种即是参与信号转导的三体G蛋白。
小GTP 结合蛋白是细胞内的一个大的蛋白家族， 它以两种状态存在： 同GTP结合时， 具活性状态； 同GDP结合， 则是非活性状态。小GTP结合蛋白的活性和非活性状态的转变取决于两种蛋白： 一种是鸟嘌呤核苷释放蛋白（guanine-nucleotide-releasing protein， GNRP）， 它催化GDT同GTP的交换。另一种是GTP 酶激活蛋白（GTPase-activating protein， GAP）， 它触发结合的GTP水解。
许多小GTP结合蛋白都有一个共价结合的脂基团， 帮助它们同膜结合。
小GTP蛋白包括ras、rab和rho蛋白， 它们在一些重要的的活动中起调节作用， 包括分泌活动和细胞骨架的装配等。
62. 装配反应因子（assembly reaction factor， ARF）
一类与被膜小泡装配相关的蛋白因子。在COP被膜小泡装配中， ARF被认为是外被体外被的装配和去装配的信号。装配反应因子是一种单体GTPase，由一条多肽链组成，同时含有一个脂肪酸的尾部，属单体GTP结合蛋白（monomeric GTP-binding protein）。
ARF 在COP-被膜小泡形成的过程中起重要作用。当ARF同GDP结合时，没有活性，其脂肪酸的尾部隐藏在蛋白质的空间结构中，ARF也就不能同膜结合。当无活性的ARF�；GDP同供体膜上的鸟嘌呤核苷释放蛋白结合时，引起ARF释放GDP，并同GTP结合，GTP使ARF的构型发生改变，暴露出它的脂肪酸链，并随即插入到供体膜中。同膜结合后的ARF�；GTP可以同外被体结合，形成被膜小泡。
63. 外被体蛋白质Ⅰ（coatmer proteinⅠ， COPⅠ）
COP Ⅰ是一种胞质溶胶蛋白质复合物，由7个亚基组成：α、β、β＇、γ、δ、ε、ζ。如同网格蛋白，COPⅠ外被体在出芽小泡的胞质溶胶面聚合， 形成COPⅠ被膜小泡， 小泡形成之后很快解聚。COPⅠ的某些亚基（如β亚基）具有衔接蛋白的作用，可同膜蛋白的细胞质结构域结合促进小泡的形成，由COPⅠ作为外被的小泡称为 COP Ⅰ被膜小泡。
